Персона: Трофимов, Юрий Алексеевич
Загружается...
Email Address
Birth Date
Научные группы
Научная группа
Организационные подразделения
Организационная единица
Институт ядерной физики и технологий
Цель ИЯФиТ и стратегия развития - создание и развитие научно-образовательного центра мирового уровня в области ядерной физики и технологий, радиационного материаловедения, физики элементарных частиц, астрофизики и космофизики.
Статус
Фамилия
Трофимов
Имя
Юрий Алексеевич
Имя
7 results
Результаты поиска
Теперь показываю 1 - 7 из 7
- ПубликацияОткрытый доступРегистрирующий блок спектрометра гамма-излучения для измерения объемной активности инертных радиоактивных газов(2025) Юров, В. Н.; Трофимов, Ю. А.; Лупарь, Е. Э.; Лупарь, Евгений Эдуардович; Трофимов, Юрий Алексеевич; Юров, Виталий НиколаевичОписана конструкция и приведены характеристики регистрирующего блока спектрометра газовой среды для измерения гамма-излучения инертных радиоактивных газов (ИРГ), образующихся в результате функционирования реакторов АЭС и поступающих в окружающую среду в составе газо-аэрозольных выбросов. Регистрация гамма-излучения ИРГ осуществляется в двух камерах объемом 104 см3 и 2 см3 одним сцинтилляционным детектором на основе кристалла CeBr3 размером ∅51 × 51 мм. Энергетический диапазон спектрометра – 0.05–3.0 МэВ. Коммутация газовых вводов-выводов позволяет как одновременные, так и поочередные измерения в обеих камерах, что обеспечивает расчетный динамический диапазон измеряемых активностей ИРГ от 103 до 1013 Бк/м3 с пределами относительной погрешности измерений в линиях излучения нуклидов ±50% при длительности временных интервалов от 1 до 500 с, зависящей от активности.
- ПубликацияТолько метаданныеStructural mechanism of heat-induced opening of a temperature-sensitive TRP channel(2021) Nadezhdin, K. D.; Neuberger, A.; Krylov, N. A.; Sinica, V.; Trofimov, Y. A.; Трофимов, Юрий Алексеевич© 2021, The Author(s), under exclusive licence to Springer Nature America, Inc.Numerous physiological functions rely on distinguishing temperature through temperature-sensitive transient receptor potential channels (thermo-TRPs). Although the function of thermo-TRPs has been studied extensively, structural determination of their heat- and cold-activated states has remained a challenge. Here, we present cryo-EM structures of the nanodisc-reconstituted wild-type mouse TRPV3 in three distinct conformations: closed, heat-activated sensitized and open states. The heat-induced transformations of TRPV3 are accompanied by changes in the secondary structure of the S2-S3 linker and the N and C termini and represent a conformational wave that links these parts of the protein to a lipid occupying the vanilloid binding site. State-dependent differences in the behavior of bound lipids suggest their active role in thermo-TRP temperature-dependent gating. Our structural data, supported by physiological recordings and molecular dynamics simulations, provide an insight for understanding the molecular mechanism of temperature sensing.
- ПубликацияОткрытый доступПОИСКОВЫЙ СЦИНТИЛЛЯЦИОННЫЙ ДЕТЕКТОР ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЯ ДЛЯ РАБОТЫ В ШИРОКОМ ДИАПАЗОНЕ ТЕМПЕРАТУР(2021) Трофимов, Ю. А.; Суздалев, С. Е.; Цавро, Д. Ю.; Мадьяров, А. В.; Яхненко, Д. В.; Трофимов, Юрий АлексеевичИзобретение относится к измерению рентгеновского и гамма-излучения. Поисковый сцинтилляционный детектор гамма-излучения дополнительно содержит второй фотоприемник, оптически соединенный со сцинтилляционным кристаллом, второй усилитель-формирователь сигнала, соединенный со вторым фотоприемником, а также схему совпадений импульсов сигналов с фотоприемников по времени. Управляющее устройство блока компенсации температурной зависимости выполнено с возможностью преобразования данных с датчика температуры в управляющее напряжение, поступающее на источник питания фотоприемников, по нелинейному закону. Сцинтилляционный кристалл, фотоприемники и датчик температуры размещены в термостате. Технический результат – обеспечение работоспособности и стабильности показаний детектора гамма-излучения, выполненного на основе сцинтилляционного кристалла и Si-ФЭУ в качестве фотоприемника в широком диапазоне температур окружающей среды - от минус 65°C до плюс 70°C. 6 з.п. ф-лы, 2 ил.
- ПубликацияТолько метаданныеDetection Unit of a Gamma-Ray Spectrometer for Measuring the Volumetric Activity of Noble Radioactive Gases(2024) Yurov, V. N.; Trofimov, Y. A.; Lupar, E. E.; Юров, Виталий Николаевич; Трофимов, Юрий Алексеевич; Лупарь, Евгений Эдуардович
- ПубликацияОткрытый доступConfined Dynamics of Water in Transmembrane Pore of TRPV1 Ion Channel(2019) Krylov, N. A.; Efremov, R. G.; Trofimov, Y. A.; Трофимов, Юрий АлексеевичSolvation effects play a key role in chemical and biological processes. The microscopic properties of water near molecular surfaces are radically different from those in the bulk. Furthermore, the behavior of water in confined volumes of a nanometer scale, including transmembrane pores of ion channels, is especially nontrivial. Knowledge at the molecular level of structural and dynamic parameters of water in such systems is necessary to understand the mechanisms of ion channels functioning. In this work, the results of molecular dynamics (MD) simulations of water in the pore and selectivity filter domains of TRPV1 (Transient Receptor Potential Vanilloid type 1) membrane channel are considered. These domains represent nanoscale volumes with strongly amphiphilic walls, where physical behavior of water radically differs from that of free hydration (e.g., at protein interfaces) or in the bulk. Inside the pore and filter domains, water reveals a very heterogeneous spatial distribution and unusual dynamics: It forms compact areas localized near polar groups of particular residues. Residence time of water molecules in such areas is at least 1.5 to 3 times larger than that observed for similar groups at the protein surface. Presumably, these water "blobs" play an important role in the functional activity of TRPV1. In particular, they take part in hydration of the hydrophobic TRPV1 pore by localizing up to six waters near the so-called "lower gate" of the channel and reducing by this way the free energy barrier for ion and water transport. Although the channel is formed by four identical protein subunits, which are symmetrically packed in the initial experimental 3D structure, in the course of MD simulations, hydration of the same amino acid residues of individual subunits may differ significantly. This greatly affects the microscopic picture of the distribution of water in the channel and, potentially, the mechanism of its functioning. Therefore, reconstruction of the full picture of TRPV1 channel solvation requires thorough atomistic simulations and analysis. It is important that the naturally occurring porous volumes, like ion-conducting protein domains, reveal much more sophisticated and fine-tuned regulation of solvation than, e.g., artificially designed carbon nanotubes.
- ПубликацияОткрытый доступStructural Mechanism of Ionic Conductivity of the TRPV1 Channel(2023) Trofimov, Y. A.; Minakov, A. S.; Krylov, N. A.; Efremov, R. G.; Трофимов, Юрий Алексеевич
- ПубликацияТолько метаданныеProbing temperature and capsaicin-induced activation of TRPV1 channel via computationally guided point mutations in its pore and TRP domains(2020) Lubova, K. I.; Chugunov, A. O.; Volynsky, P. E.; Korolkova, Y. V.; Trofimov, Y. A.; Трофимов, Юрий Алексеевич© 2020 Elsevier B.V.In a recent computational study, we revealed some mechanistic aspects of TRPV1 (transient receptor potential channel 1) thermal activation and gating and proposed a set of probable functionally important residues — “hot spots” that have not been characterized experimentally yet. In this work, we analyzed TRPV1 point mutants G643A, I679A + A680G, and K688G/P combining molecular modeling, biochemistry, and electrophysiology. The substitution G643A reduced maximal conductivity that resulted in a normal response to moderate stimuli, but a relatively weak response to more intensive activation. I679A + A680G channel was severely toxic for oocytes most probably due to abnormally increased basal activity of the channel (“always open” gates). The replacement K688G presumably facilitated movements of TRP domain and disturbed its coupling to the pore, thus leading to spontaneous activation and enhanced desensitization of the channel. Finally, mutation K688P was suggested to impair TRP domain directed movement, and the mutated channel showed ~100-fold less sensitivity to the capsaicin, enhanced desensitization and weaker activation by the heat. Our results provide a better understanding of TRPV1 thermal and capsaicin-induced activation and gating. These observations provide a structural basis for understanding some aspects of TRPV1 channel functioning and depict potentially pathogenic mutations.